Comment les bactéries survivent-elles à basse température ?

Les bactéries, qu'elles soient pathogènes ou non, doivent adapter leur croissance aux changements environnementaux, comme les variations de température. Des chercheurs du CNRS (laboratoire Architecture et réactivité de l'ARN), de l'Université de Camerino (Italie) et de Düsseldorf (Allemagne) ont découvert que c'est la structure de l'ARN qui s'adapte à la température et permet ainsi de traduire les protéines nécessaires à la survie des bactéries. Ces résultats sont publiés dans la revue Molecular Cell du 15 janvier 2010.

Il a déjà été démontré que lors d'une chute brutale de température, les processus de transcription (production d'ARN à partir d'ADN) et de traduction (production de protéine à partir d'ARN messager) sont fortement affectés. Cependant à basse température, les protéines de la famille CspA (cold shock protein) sont plus nombreuses. Ces protéines dites "d'adaptation au froid" sont issues de la traduction d'une douzaine de gènes. Ce sont des protéines « chaperonnes » de l'ADN et de l'ARN, elles se fixent aux acides nucléiques et facilitent ainsi la plupart des processus fondamentaux (transcription, traduction, dégradation de l'ARN, assemblage des ribosomes…). (The left figure shows a "Schematic Representation of the Secondary Structures of cspA mRNA Fragments of Increasing Length. The depicted structures are derived from the results of the enzymatic and chemical probing of 87cspA RNA, 137cspA RNA, 187cspA RNA, and full-length cspA mRNA performed at the indicated temperatures. The SD sequence (red), the start codon (blue), and the putative S1-binding site (green) are indicated. Nucleotides are numbered taking the transcriptional start site as +1.")

Les chercheurs du laboratoire Architecture et réactivité de l'ARN (CNRS), de l'Université de Camerino (Italie) et de l'Université de Düsseldorf (Allemagne) ont montré que la structure de l'ARN messager (ARNm) qui  code pour la protéine majeure de réponse au froid, CspA, est capable de « ressentir » la température. Ils ont noté que l'ARNm naissant adopte une structure qui est instable et transitoire à haute température, mais qui est stabilisée à basse température. Cette structure favorise la traduction à basse température, révélant le mécanisme moléculaire par lequel la protéine CspA est produite en quantité importante pour répondre au stress.

Cette étude met en lumière un mécanisme moléculaire inédit où la structure de l'ARNm s'adapte d'elle-même à la température. Le changement de structure de cet ARNm sans l'intervention de protéines peut être considéré comme un mécanisme primitif de régulation. L'ARNm exerce donc bien une fonction clé dans la régulation des gènes, et particulièrement dans les processus adaptatifs. La découverte de ces nouvelles macromolécules régulatrices ouvre la voie à de nouvelles stratégies pour inhiber la croissance bactérienne.

Source : CNRS -espace presse-

Référence : The cspA mRNA is a thermosensor which modulates translation of the cold-shock protein CspA. Molecular Cell, Volume 37, Issue 1, 21-33, 15 January 2010
 Anna Maria Giuliodori¹, Fabio Di Pietro¹, Stefano Marzi², Benoit Masquida², Rolf Wagner³, Pascale Romby^2, ,  , Claudio O. Gualerzi^1, ,   and Cynthia L. Pon¹

Corresponding author
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Summary: Cold induction of cspA, the paradigm Escherichia coli cold-shock gene, is mainly subject to posttranscriptional control, partly promoted by cis-acting elements of its transcript, whose secondary structure at 37°C and at cold-shock temperature has been elucidated here by enzymatic and chemical probing. The structures, which were also validated by mutagenesis, demonstrate that cspA mRNA undergoes a temperature-dependent structural rearrangement, likely resulting from stabilization in the cold of an otherwise thermodynamically unstable folding intermediate. At low temperature, the cold-shock structure is more efficiently translated and somewhat less susceptible to degradation than the 37°C structure. Overall, our data shed light on a molecular mechanism at the basis of the cold-shock response, indicating that cspA mRNA is able to sense temperature downshifts, adopting functionally distinct structures at different temperatures, even without the aid of trans-acting factors. Unlike with other previously studied RNA thermometers, these structural rearrangements do not result from melting of hairpin structures.